不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂之间的差异

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所属分类:生物学

酶抑制剂是能够与酶结合以降低其催化活性的小分子和离子。酶抑制是生物系统中重要的控制机制。此外,它是许多药物用于有效减少疾病介导的酶活性的过程。酶抑制剂可分为不可逆和可逆的。

什么是不可逆酶抑制剂?

不可逆的抑制剂与酶紧密结合,因此从其中非常缓慢地解离。它们可以与其靶标形成共价键或非共价键。

许多重要的药物,如青霉素,是不可逆的酶抑制剂。青霉素是一种抗生素,能够通过共价结合酶转肽酶来杀死细菌,从而阻止细菌细胞壁的合成。

另一个例子是阿司匹林,其与环加氧酶形成共价键,导致炎症过程的减少。

不可逆抑制剂可分为三类:组特异性试剂,底物类似物和自杀抑制剂。

组特异性试剂可以结合酶的特定氨基酸残基并不可逆地修饰它。因此,它们不那么特异,能够与许多酶相互作用。

底物类似物呈现与酶底物相似的结构,并可共价修饰其活性位点残基。

自杀抑制剂是最具特异性的酶抑制剂。它们作为底物与酶结合并通过催化反应进行处理。然后催化产生共价失活酶的中间体。

什么是可逆酶抑制剂?

可逆抑制剂与酶形成非共价键。它们的特点是与目标迅速分离。

可逆抑制剂可分为两大类,竞争性和非竞争性抑制剂。

当酶可以与其活性位点结合时,可逆性抑制剂具有竞争性,或者与形成酶 - 抑制剂复合物(EI)的抑制剂结合,或者与形成酶 - 底物(ES)复合物的底物结合。

在这种竞争性抑制的情况下,酶与底物或抑制剂的结合是相互排斥的:酶不能同时与抑制剂和底物结合。

通过降低酶 - 底物复合物的比例来实现酶的催化活性的降低。

增加底物浓度可以减轻酶的抑制。

在可逆的非竞争性抑制中,底物和抑制剂同时结合到酶的不同位点,使其失活。通过增加底物浓度不能克服这种抑制作用。

不可逆酶和可逆酶抑制剂之间的差异和相似性

  • 不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂能够与酶结合并降低其催化活性。
  • 不可逆抑制剂与靶酶紧密结合,酶 - 抑制剂复合物的解离非常缓慢。抑制作用是不可逆转的。另一方面,可逆抑制剂的特征在于酶 - 抑制剂复合物的快速解离。抑制作用是可逆的。
  • 不可逆抑制剂可分为三类:组特异性试剂,底物类似物和自杀抑制剂。可逆抑制剂分为两类:竞争性和非竞争性抑制剂。
  • 不可逆底物类似物和可逆竞争性抑制剂通过模仿酶特异性底物起作用。底物类似物不可逆地改变酶的活性位点,而竞争性抑制可以通过增加底物浓度来逆转。
  • 不可逆和可逆的酶抑制剂是能够结合酶并使其失活的分子。

    虽然不可逆抑制剂通过修饰活性位点并从其靶酶缓慢解离而更永久地起作用,但可逆抑制剂的特征在于与酶的快速解离,并且它们的抑制活性可以容易地逆转。

分博士